Glutathion
1500 MGAntioxidatives Tripeptid γ-Glu-Cys-Gly (GSH)
Untersuchte therapeutische Interessen:
Glutathion (auch Glutathione, GSH, L-Glutathion, L-Glutathione, γ-Glu-Cys-Gly oder γ-L-Glutamyl-L-cysteinyl-glycin geschrieben) ist ein ubiquitäres endogenes Tripeptid aus drei Aminosäuren: Glutaminsäure, Cystein und Glycin, verbunden durch eine atypische γ-Peptidbindung. Dieses antioxidative Forschungsmolekül mit einer Molekülmasse von 307,32 g/mol ist das wichtigste nichtenzymische intrazelluläre Antioxidans, das in den meisten eukaryotischen Zellen in millimolaren Konzentrationen (1–10 mM) vorkommt. Glutathion existiert in zwei Formen: GSH (reduzierte Form, aktiv) und GSSG (oxidierte Form, Dimer über Disulfidbrücke). Das GSH/GSSG-Verhältnis ist ein zentraler Biomarker des zellulären Redoxstatus.
Präklinische Studien haben gezeigt, dass Glutathion (GSH) mehrere biochemische Funktionen erfüllt: Neutralisierung von ROS (reaktive Sauerstoffspezies) über die Glutathionperoxidase (GPx), Entgiftung von Fremdstoffen durch Glutathion-S-Transferase (GST), Regeneration antioxidativer Vitamine (Vitamin E, Vitamin C), Redox-Modulation von Protein-Cysteinen und Regulation apoptotischer Signalwege. In Modellen oxidativ gestresster Zellen (H₂O₂, Paraquat, Acrylamid) schützt die GSH-Supplementierung vor Lipidperoxidation (gemessen via TBARS, MDA) und erhält die Membraneintegrität.
In der In-vitro-Forschung wird Glutathion in Modellen des zellulären oxidativen Stresses (Hepatozyten, HepG2, SH-SY5Y), in enzymatischen Assays der Glutathionperoxidase (GPx1–8) und Glutathionreduktase (GR), in Studien zur Xenobiotika-Entgiftung (GST alpha, mu, pi), in der Messung des GSH/GSSG-Verhältnisses (Ellman-DTNB-Assay, HPLC-Fluoreszenz) und in neuroprotektiven Studien in neuronalen Modellen eingesetzt.
Bei OSMOSE Research wird Glutathion als lyophilisiertes Pulver (reduzierte GSH-Form) mit HPLC-Reinheit ≥ 99,2 % geliefert, begleitet von einem vollständigen Analysezertifikat einschließlich freiem Thiolgehalt (Ellman-Assay, > 98 %), Massenspektrometrie und Sterilitätsvalidierung.
- Studien zum oxidativen Stress in primären Hepatozyten und HepG2 (TBARS, 4-HNE, MDA)
- Enzymatische Assays der Glutathionperoxidase (GPx1–8) in Zellextrakten
- Forschung zur Glutathion-S-Transferase (GST alpha, mu, pi): Entgiftung von CDNB
- Messung des GSH/GSSG-Verhältnisses via HPLC-Fluoreszenz (OPA) oder Ellman-Methode
- Modelle der Neuroprotektion in SH-SY5Y unter H₂O₂- oder 6-OHDA-Stress
- Studien zur Redox-Regulation von Protein-Cysteinen (Protein-S-Glutathionylierung)
- Forschung zur Nrf2/ARE-Signalgebung und Induktion antioxidativer Gene
- Modelle der hepatischen Entgiftung von Fremdstoffen (Paracetamol, CCl4)
Glutathion (GSH) ist das wichtigste nichtenzymische intrazelluläre Antioxidans mit millimolaren Konzentrationen (1–10 mM) in den meisten Zellen. Meister und Anderson (1983, DOI: 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431) in Annual Review of Biochemistry charakterisierten die metabolischen Funktionen von GSH und die Enzyme des Meister-Zyklus (γ-Glutamylcystein-Synthetase, Glutathion-Synthetase, γ-Glutamyltranspeptidase). Dickinson und Forman (2002, DOI: 10.1016/S0006-2952(02)00918-6) dokumentierten die Rolle von GSH bei der Redox-Regulation von Protein-Cysteinen und der Thiol-Disulfid-Signalgebung. Franco und Cidlowski (2009, DOI: 10.1038/cdd.2009.107) veröffentlichten eine detaillierte Übersicht über Apoptosemechanismen, die Glutathion einschließen. Ballatori et al. (2009, DOI: 10.1016/j.bbagen.2008.10.015) charakterisierten die Mechanismen des GSH-Transports über Zellmembranen und seine Rolle bei der Inter-Gewebe-Entgiftung, insbesondere in Hepatozyten.
- HPLC ≥ 99,2 %
- Freies Thiol > 98 % (Ellman-Assay)
- Massenspektrometrie bestätigt
- Sterilität validiert
- Kein GSSG nachweisbar (oxidierte Form)
Häufig gestellte Fragen
GSH (reduziertes Glutathion) ist die monomere aktive Form mit einem freien Thiol (-SH am Cystein). GSSG (Glutathiondisulfid) ist die oxidierte dimere Form, bei der zwei GSH-Moleküle über eine Disulfidbrücke (-S-S-) verbunden sind. In einer gesunden Zelle ist das GSH/GSSG-Verhältnis hoch (> 100:1 im Zytosol). Ein Abfall dieses Verhältnisses ist ein Biomarker für oxidativen Stress.
Glutathion besitzt eine atypische γ-Peptidbindung zwischen dem γ-Carboxyl des Glutamats und der Aminogruppe des Cysteins (anstelle der üblichen α-Peptidbindung). Diese γ-Bindung verleiht Resistenz gegenüber klassischen Peptidasen und wird nur durch γ-Glutamyltranspeptidase (GGT) hydrolysiert, was GSH als intertissulären Cystein-Transporter fungieren lässt.
Glutathion wird in entgastem, sterilem Reinstwasser (zur Vermeidung von Oxidation) oder einem Phosphatpuffer (pH 7,0–7,4) mit 1 mM EDTA zur Chelatierung von Metallkatalysatoren rekonstituiert. Für eine 100-mM-Stammlösung 30,7 mg in 1 mL lösen. Sofort verwenden; GSH in wässriger Lösung oxidiert progressiv zu GSSG.
Injizierbares Glutathion besitzt in einigen Ländern (Italien, Japan) eine begrenzte Zulassung für spezifische Indikationen. Das von OSMOSE Research vertriebene Glutathion ist jedoch ausschließlich für die wissenschaftliche In-vitro-Forschung und biochemische Assays bestimmt. Es ist von der EMA und dem BfArM nicht für den klinischen Einsatz in Deutschland zugelassen. Jede andere Verwendung ist verboten.
Die Referenzmethode ist die HPLC mit Post-Säulen-Derivatisierung mit Ortho-Phthalaldehyd (OPA) und Fluoreszenzdetektion. Die Ellman-Methode (DTNB) misst die gesamten Thiole. Für die GSSG-Messung ist ein Derivatisierungsschritt mit NEM (N-Ethylmaleimid) zur Vermeidung artifiziellerArtifakte während der Extraktion erforderlich.
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