NAD+
500 MGCoenzym NAD+ — Energiestoffwechsel und Sirtuine
Untersuchte therapeutische Interessen:
NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid in oxidierter Form, auch NAD plus, NADH in reduzierter Form oder Nicotinamide Adenine Dinucleotide geschrieben) ist ein ubiquitäres, für den zellulären Energiestoffwechsel und zahlreiche Signalwege essentielles Coenzym. Dieses Forschungsmolekül mit einer Molekülmasse von 663,43 g/mol (freie Form) oder 787,54 g/mol (Dinatrium-Hydrat) ist der zentrale Kofaktor von mehr als 500 Enzymen, darunter Oxidoreduktasen (Dehydrogenasen), Sirtuine (SIRT1–7, NAD+-abhängige Deacetylasen), PARPs (Poly-ADP-Ribose-Polymerasen) und CD38/CD157 (ADP-Ribosyl-Cyclasen).
Präklinische Studien haben gezeigt, dass die intrazellulären NAD+-Spiegel mit dem Alter in den meisten Geweben abnehmen (-30 bis -50 % zwischen dem 20. und 70. Lebensjahr), was zu einer Dysfunktion der Sirtuine und PARPs sowie zu einer beschleunigten Zellalterung führt. Verdin (2015) charakterisierte in Science die Bedeutung von NAD+ als zentrales metabolisches Sensormolekül und die Mechanismen seines altersbedingten Rückgangs.
In der In-vitro-Forschung wird NAD+ für enzymatische Assays von Sirtuinen (SIRT1–7), PARPs (PARP1/2), CD38/CD157 und klassischen Dehydrogenasen (LDH, MDH, GDH) eingesetzt. Zellmodelle umfassen seneszente Fibroblasten, C2C12-Myoblasten, Hepatozyten, Kardiomyozyten und Neuronen.
Bei OSMOSE Research wird NAD+ als lyophilisiertes Pulver mit HPLC-Reinheit ≥ 98 % geliefert, begleitet von einem vollständigen Analysezertifikat einschließlich Massenspektrometrie, Spektralreinheitsanalyse (A260/A340-Verhältnis) und Sterilitätsvalidierung.
- Enzymatische Assays von Sirtuinen SIRT1–7 (HDAC-Deacetylierungsassays)
- Studien zu PARP1/PARP2: ADP-Ribosylierung von Proteinen auf SDS-PAGE-Gelen
- Forschung zu CD38/CD157: ADP-Ribosyl-Cyclase-Aktivität, cADPR-Produktion
- Modelle zur Wiederherstellung von NAD+-Spiegeln in seneszenten Fibroblasten
- Studien zur Zellatmung (Seahorse XF) mit NAD+/NADH-Verhältnis
- Forschung zur Mitochondrien-Biogenese: PGC-1α, TFAM, SIRT3
- Klassische enzymatische Assays: LDH, MDH, GDH, ADH
- Studien zur mitonukleären Signalgebung und Kommunikation mit MOTS-c
NAD+ ist ein zentrales Coenzym des Zellstoffwechsels, dessen altersbedingter Rückgang als wesentlicher Faktor der mitochondrialen Alterung dokumentiert wurde. Verdin (2015, DOI: 10.1126/science.aac4854) in Science charakterisierte die Bedeutung von NAD+ als metabolisches Sensormolekül und die Rolle seines Rückgangs bei der altersbedingten Mitochondriendysfunktion. Imai und Guarente (2014, DOI: 10.1016/j.tcb.2014.04.002) charakterisierten die Interaktionen zwischen NAD+ und Sirtuinen (SIRT1–7) bei Alterungs- und Stoffwechselprozessen. Mills et al. (2016, DOI: 10.1016/j.cmet.2016.09.013) dokumentierten die Effekte der Wiederherstellung von NAD+-Spiegeln über seine Vorläufer (NMN, NR) auf die Mitochondrienfunktion in alternden Mausmodellen. Gomes et al. (2013, DOI: 10.1016/j.cell.2013.11.037) in Cell beleuchteten die Rolle von NAD+ in der Mitochondrien-Zellkern-Kommunikation über den SIRT1-HIF1α-Signalweg.
- HPLC ≥ 98 %
- Massenspektrometrie bestätigt
- A260/A340-Verhältnis validiert
- Spektralreinheit validiert
- Sterilität validiert
Häufig gestellte Fragen
NAD (Nicotinamidadenindinukleotid) ist das generische Molekül. NAD+ bezeichnet die oxidierte Form (mit positiver Ladung), die Elektronen aufnimmt. NADH bezeichnet die reduzierte Form (mit 2 Elektronen und 1 Proton), die Elektronen abgibt. In der Zelle ist das NAD+/NADH-Verhältnis hoch reguliert und spiegelt den zellulären Redoxstatus wider. Sirtuin-Enzyme verwenden spezifisch NAD+ (nicht NADH) als Kofaktor für die Deacetylierung.
Für biochemische enzymatische Assays (Sirtuine, PARPs, Dehydrogenasen) ist reines NAD+ das notwendige aktive Molekül. Vorläufer (NMN, NR) benötigen eine intrazelluläre Umwandlung über den Salvage-Pathway, bevor sie verwendbar sind. Für biochemische In-vitro-Studien an gereinigten Enzymen ist NAD+ daher unverzichtbar und direkter.
Nein. NAD+ ist von keiner Regulierungsbehörde (EMA, FDA, BfArM) für klinische, human- oder veterinärmedizinische Zwecke zugelassen. Es ist ausschließlich für die wissenschaftliche In-vitro-Forschung und biochemische enzymatische Assays bestimmt. Jede andere Verwendung ist verboten.
Sirtuine (SIRT1–7) sind NAD+-abhängige Deacetylasen. Sie katalysieren die Deacetylierung von Lysinresten auf Zielproteinen unter Verwendung von NAD+ als Co-Substrat: NAD+ wird in Nicotinamid (NAM) und O-Acetyl-ADP-Ribose gespalten, und das Acetyl des Lysins wird übertragen. Diese Reaktion verbraucht stöchiometrisch NAD+, was die Sirtuin-Aktivität mit dem metabolischen Status der Zelle verknüpft.
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